Quelle est la différence entre un motif et un domaine dans une protéine?


Réponse 1:

Merci pour A2A,

mais je pense qu'Ameya Dravid a correctement répondu à votre question.

Donc, fondamentalement, un motif protéique est une structure supersecondaire constituée d'une hélice alpha et / ou d'une feuille bêta et d'une bobine aléatoire. Il peut ne pas avoir nécessairement de fonctions biologiques.

Mais, les domaines protéiques sont structurés en 3 dimensions sur / dans une protéine qui peut interagir avec d'autres protéines / macromolécules / molécules et avoir certaines fonctions biologiques. Par exemple, les facteurs de transcription (TF) sont un groupe de protéines qui ont des «domaines de liaison à l'ADN». Les TF sont assis sur le segment promoteur ou amplificateur de l'ADN en utilisant leur «domaine de liaison à l'ADN) avant / pendant la synthèse d'ARN à partir d'ADN. Certains TF ont un domaine qu'ils se lient au groove majeur de l'ADN, certains se lient au groove mineur.

Modifier 1:

Les motifs ne sont pas stables indépendamment (pas stables hors de la protéine). Les motifs peuvent faire partie de domaines.

Les domaines sont stables indépendamment.

Modifier 2:

Si un motif peut avoir une fonction biologique, il peut être appelé domaine. Par exemple: les motifs à doigts de zinc sont liés à la liaison à l'ADN, ils sont donc également appelés domaines à doigts de zinc.

Donc, tous ces moyens, les motifs sont des caractéristiques structurelles et les domaines sont des régions fonctionnelles d'une protéine.


Réponse 2:

Le motif est défini comme la structure super secondaire d'une protéine. Ils peuvent être aussi petits que le tripeptide, une simple séquence amino qui joue un rôle fonctionnel majeur pour la protéine. Les exemples incluent le motif de clé grecque, le motif de doigt en zinc, la boucle Omega, etc. Les motifs font principalement partie du domaine mais vice-versa n'est pas possible.

Les domaines sont des entités structurellement grandes et impliquent la structure quaternaire de la protéine. Ce sont des fragments de protéine repliés indépendamment qui peuvent être différenciés à la fois structurellement et fonctionnellement. En général, ceux-ci sont considérés comme les unités récurrentes dans les grandes protéines. Les exemples incluent le baril bêta, le domaine PDZ, le repli de globine trouvé principalement dans les immunoglobulines, les répétitions de cadhérine trouvées dans les protéines d'adhésion dépendantes du calcium.


Réponse 3:

Un motif protéique est une structure supersecondaire contenant plusieurs structures secondaires dans un arrangement stable, et se trouve couramment dans d'autres protéines, n'ayant pas nécessairement de similitude de fonction.

Par exemple: la boucle Omega est un motif protéique avec n'importe quelle séquence d'acides aminés, à la seule condition qu'elle puisse former une structure stable qui ressemble à la lettre grecque oméga, ce qui rend le motif extrêmement commun, mais rien ne peut être dit à propos de sa signification dans la fonction de la protéine.

Par contre, un domaine protéique est une structure stable avec une fonction spécifique et définie dans la protéine et peut exister indépendamment de la protéine, c'est-à-dire qu'il peut maintenir sa structure même s'il est séparé de la protéine.

par exemple: les domaines SH2 (homologie src 2) se trouvent dans les voies de signalisation de la voie JAK-STAT qui sont responsables du contrôle de la transcription de certains gènes. La fonction de ce domaine est de lier la protéine contenant ce domaine à des sites spécifiques de la protéine membranaire.